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Síntesis de Colágeno

Síntesis colágeno

En apartados anteriores se ha anticipado la capacidad autónoma del organismo humano de sintetizar su propio colágeno y cómo esa capacidad va sufriendo un lento e irreversible deterioro con el paso del tiempo, hasta el punto de llegar a ser la mitad de la original a la edad aproximada de 30 años.

Asimismo, se ha apostillado acerca de determinadas situaciones que acentúan este deterioro, siendo la más relevante la que acontece con la llegada del climaterio en el sexo femenino, algo que se explica por la fuerte dependencia de la intervención de los estrógenos que caracteriza a la síntesis de colágeno.

Si nos proponemos seleccionar un factor verdaderamente clave a la hora de acentuar esa desaceleración en la capacidad de sintetizar colágeno, quizá deberíamos apuntar al conocido como «estrés oxidativo» derivado de la acumulación de radicales libres en el metabolismo celular, entre cuyas causas, a su vez, se encuentran el estrés psicológico, la contaminación ambiental, la excesiva exposición a los rayos solares, el déficit de sueño reparador o la ingesta de medicamentos y estimulantes, todo ello susceptible de ser potenciado con con una alimentación escasa en vitaminas, minerales y fuentes naturales de colágeno (sobre las cuales se hablará pormenorizadamente en apartados posteriores).

Forma química colágeno

Evitar la degradación de la síntesis de colágeno

En este orden de cosas, hemos de tener presente que las armas disponibles para frenar la degradación de la síntesis de colágeno apuntan en dos frentes complementarios: por un lado, disminuir ese estrés oxidativo y, por otro, procurar ingerir la mayor cantidad de nutrientes que contengan principios favorecedores de la síntesis de esta capital proteína de estructura. Es evidente lo aconsejable de llevar una dieta rica en alimentos precursores de colágeno, como los que se señalarán más adelante, una dieta en la que debe quedar postergado el consumo de aquellos alimentos que producen, aunque sea de forma transitoria, hiperglucemia, puesto que de esta se deriva la llamada glicación, un proceso por el cual las moléculas excedentarias de azúcar se adhieren a las fibras colágenas en detrimento de su resistencia y flexibilidad.

Pasemos a describir en detalle cómo se desarrolla, en las entrañas del organismo, la síntesis del colágeno. Esta tiene su comienzo en el citosol celular, donde se confeccionan cadenas de aminoácidos aisladas que son transportadas al retículo endoplasmático rugoso, ese orgánulo rico en ribosomas donde los restos de lisina y prolina sufren la necesaria hidroxilación para transformarse en los dos aminoácidos principales, junto con la glicina, de la molécula de colágeno: hidroxiprolina e hidroxilisina. Para que esta reacción química tenga lugar es imprescindible que exista una suficiente cantidad de hierro en su forma reducida (+3) y de vitamina C, ambos cofactores estrictamente necesarios para que dos enzimas, la prolil-4-hidroxilasa y la lisil-hidroxilasa, desencadenen la reacción.

¿Cuál es la importancia de que se produzca la hidroxilación de ambos aminoácidos?

Lisina

En concreto, en lo que respecta a la prolina es la responsable de que el colágeno sea una proteína más termoestable que la mayoría, mientras que la de la lisina es lo que hace viable la formación de las características triples hélices que adopta el colágeno como estructura secundaria.

Tras la hidroxilación llega otra fase determinante protagonizada por unas enzimas presentes en el retículo endoplasmático, las glicosil-transferasas, encargadas de glicosilar, es decir, unir una molécula de glucosa, restos de hidroxilisina de manera que esa triple figura helicoidal quede perfectamente ensamblada con los extremos ocupados por polipéptidos libres, que constituyen el punto de arranque del clásico plegamiento en forma globular que caracteriza la estructura cuaternaria del colágeno.

Finalmente, las triples hélices son transportadas a otro destacado orgánulo del citoplasma celular, el aparato de Golgi, en el cual son sometidas a una reacción de sulfatación en la que interviene el aminoácido cisteína rico en azufre, a lo que se suma la fosforilación de su homólogo serina.

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Culminadas estas etapas, el metabolito resultante es el procolágeno o forma inmadura del colágeno, cuyo destino es su evacuación por parte del fibroblasto a la matriz intercelular valiéndose de sus vesículas secretoras. En ese fluido extracelular, el procolágeno se convierte en el sustrato de nuevas enzimas, peptidasas y proteasas, que dan lugar a la molécula de tropocolágeno, el estadio inmediatamente previo a la fibra colágena definitiva. Las dimensiones del tropocolágeno son de 300 nanómetros de longitud y 1,4 de diámetro y está formado por tres cadenas polipeptídicas, de unos 100.000 daltons de peso molecular cada una, llamadas cadenas a no helicoidales, de configuración levógira y cada una de las cuales está integrada por un polipéptido que contiene una réplica en tándem de tres aminoácidos.

Defectos de la síntesis de colágeno

En todo lo descrito arriba se pueden dar una serie de defectos de la síntesis de colágeno.

Vídeo explicativo sobre la Síntesis de Colágeno:

Más información sobre el colágeno de interés:

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