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Características Físico-Químicas del Colágeno

Colágeno Características

Las características físico-químicas del colágeno responden al patrón estructural que caracteriza al conjunto de las proteínas, una disposición tridimensional de cadenas polipeptídicas, es decir, integradas por secuencias de péptidos o pequeñas asociaciones de aminoácidos genéticamente programadas, que otorga a estas macromoléculas unas singulares propiedades físicas y químicas que las hacen diferentes al resto de los principios inmediatos, dotándolas de enorme trascendencia en variados fenómenos biológicos.

El colágeno revela una serie de particularidades en cuanto a su composición en aminoácidos que merece la pena destacar. En primer lugar que uno de ellos, la glicina o glicocola, polariza la atención por constituir un tercio de los presentes. Prolina e hidroxiprolina le siguen en orden de importancia, llegando a sumar un 10 % del total y a título cualitativo, es relevante la presencia de hidroxilisina, pues el colágeno es una de las escasas proteínas de cuya composición forma parte tal aminoácido. Desde la perspectiva contraria, el colágeno es muy deficitario en triptófano, uno de los aminoácidos esenciales más limitantes desde el punto de vista nutricional.

Conclusiones

Si analizamos al detalle el significado de la presencia de cada uno de los aminoácidos con protagonismo en la molécula de colágeno, podemos extraer las siguientes conclusiones prácticas:

  • La presencia de hidroxiprolina es un eficaz criterio de calidad a la hora de evaluar analíticamente la cantidad de tejido conectivo presente en productos cárnicos a los que se les ha transformado la estructura celular aparente, como puede ser los embutidos o las carnes picadas, y cuya calidad comercial es inversamente proporcional a la cantidad de hidroxiprolina presente, por ser indicador de elevado contenido de tejido conectivo en detrimento de carne magra, muy escasa en colágeno.
  • La hidroxilisina y la hidroxiprolina no son, por así decirlo, aminoácidos primarios, pues son productos de una reacción química de hidroxilación en el seno de las cadenas polipeptidicas (en este caso particular, mil aminoácidos por cadena), que modifica la composición atómica de la prolina y la lisina.

Curiosidad – glicocola aminoácido de menor tamaño

  • En la secuencia de las cadenas de colágeno, la glicocola está uniformemente distribuida hasta el punto de estar presente en una de cada tres posiciones, algo de lo que resultan una excepción los extremos de las cadenas.

Forma química colágeno

  • Si nos fijamos no ya en la composición de las cadenas sino en lo que se llama la estructura secundaria de la proteína, es justamente el reducido tamaño de la glicocola (el aminoácido de menor tamaño de los veintidós existentes) lo que hace posible los entrecruzamientos de tres en tres cadenas unidas mediante enlaces covalentes, que a su vez adoptan un ángulo de giro concreto debido a la rigidez ocasionada por el carácter anillado de la molécula de prolina.

Esa estructura secundaria de la que hablábamos, basada en los entrecruzamientos de cadenas polipeptídicas que forman una triple hélice dextrógira denominada tropocolágeno, se ve aumentada conforme envejece el organismo que aloja ese colágeno, ya que los puentes de unión covalentes se forman por intervención del enzima lisinoxidasa que convierten la lisina y la hidroxilisina en aldehidos que pueden sufrir un fenómeno posterior de condensación con otros grupos moleculares.

Características físicas

En cuanto a las características físicas de esta sustancia, varios son los aspectos por los que destaca entre sus homólogas y en los que parece oportuno profundizar:
Colágeno físicas

  • El colágeno se concentra especialmente en tejidos destinados a soportar el peso del organismo (huesos y cartílagos) y en aquellos que ejercen como correa de transmisión de la fuerza en los movimientos, como tendones y ligamentos.
  • El colágeno aparece asimismo abundantemente en aquellos lugares, como la dermis o las fascias (finas láminas de tejido conjuntivo que tapizan la musculatura), necesitados de una sustancia capaz de hacer frente a la tracción y a los cambios de volumen.
  • A gran escala, configura un tupido entramado de microfibrillas escrupulosamente ordenado al que ningún órgano ni víscera es ajeno. No obstante, las diferentes ubicaciones del colágeno difieren en cuanto a la disposición de sus fibras, de suerte que, por ejemplo, esta es paralela en los tendones, mientras que en la dermis aparecen íntimamente entrelazadas en todos los planos.
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Curiosidad – el colágeno y la temperatura

  • El colágeno, en común con el resto de las proteínas, es susceptible de ser desnaturalizado por elevación de la temperatura, de la cual la primera consecuencia es un acortamiento de las fibras. Como dato característico, debe saberse que cada especie animal tiene asociada una determinada temperatura, rebasada la cual se desencadena ese fenómeno de desnaturalización, pues es aquella directamente proporcional al contenido de prolina e hidroxiprolina, que no es igual para todos los colágenos. En este sentido, destaca la menor temperatura de desnaturalización del colágeno de los peces y otras especies marinas, que en algunos ejemplares de agua fría puede producirse por debajo de 20ºC. Como manifestación de este fenómeno por todos conocida, citaremos que en el cocinado de los alimentos, el colágeno se transforma en la sustancia que conocemos como gelatina tras la sucesión de una fase de ebullición y otra de enfriamiento.

Colágeno

  • Una de las peculiaridades físicas de las fibras colágenas con mayor relevancia en el desarrollo de sus funciones biológicas es compaginar su flexibilidad con su poderosa resistencia a la tracción. Esta exacerbada característica puede corroborarse con un dato arrollador: el punto de ruptura de las fibras colágenas que integran un tendón requiere alcanzar una presión de cientos de kilogramos por centímetro cuadrado.

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